Na+/K+ATPA3a

Этот фермент катализирует АТР-зависимый транспорт ионов Na+ и К+ через плазматическую мембрану животных клеток. На каждую молекулу гидролизованного АТР из клетки выводятся три иона Na + и поступают два иона К +. Фермент является электрогенным ионным насосом, генерирующим трансмембранный потенциал. Na +/К +-АТРаза выделена в чистом виде из нескольких источников. Она всегда состоит из двух суъединиц: большой каталитической субъединицы и малой, представляющей собой гликопротеин. Функция /3-субъ-единицы неясна. Полные аминокислотные последовательности обеих субъединиц известны для Na+/К+-АТРазы из почек овцы и из электрического органа ската Torpedo californica. Каталитическая субъединица гомологична Са + - АТРазе и также образует значительное число трансмембранных спиральных участков. /З-Субъединица, по-видимому, также пересекает мембрану; вероятно, трансмембранным является и единственный спиральный сегмент.

Функционирующей формой фермента, по-видимому, является либо гетеродимер а/3, либо тетрамер г; исследователи пока не пришли к единому мнению относительно минимальной единицы, необходимой для ионного транспорта. Очищенный фермент удается реконструировать с целым рядом фосфолипидов, но для восстановления активности наиболее эффективны фосфатидилсерин и фосфатидилглицерол. Причина этого неясна, но показано также, что фермент в бислое несколько лучше связывается с кислыми фосфолипидами. Липидное окружение влияет не только на каталитическую активность, но и на чувствительность фермента к специфическому ингибитору уабаину.

Для реконструкции Na+ /К + - АТРазы в первую очередь важна структура полярных головок фосфолипидов, но определенную роль, по-видимому, играет и вязкость бислоя. Об этом свидетельствуют результаты экспериментов по изменению с увеличением гидростатического давления вязкости липидов в содержащих фермент препаратах плазматической мембраны. Высокое давление стабилизирует систему в конфигурации с минимальным объемом. Поэтому с увеличением гидростатического давления свободный объем и вязкость бислоя уменьшаются. Как видно из рис, 6.4, между ферментативной активностью и вязкостью мембраны, измеряемой по степени анизотропии флуоресценции мембранных зондов, наблюдается четкая корреляция. Авторы полагают, что изменение свойств бислоя при повышении давления приводит к стабилизации определенных конформационных состояний фермента в ходе каталитического цикла, что влияет на лимитирующую стадию суммарной реакции.

Нельзя, однако, исключить и иное объяснение: давление влияет на фермент прямо, а не опосредованно через липид. Впрочем, эти эксперименты важны уже тем, что показывают возможность изменения физического состояния мембраны под действием гидростатического давления.


Интересное на сайте:

Правила безопасности при цунами
1. Большинство цунами вызывается землетрясениями, которые происходят под дном океана, чаще всего на периферийных участках Тихого океана. К потенциально опасным относятся пониженные участки вдоль берегов, в заливах и бухтах с высотой мене ...

Закономерности сезонной динамики населения птиц в горах Азиатской Субарктики
Существуют два экологически сходных пространственных вектора послегнездовых кочевок в Субарктике: в широтно-зональной плоскости в северном направлении из крайней северной тайги в лесотундру, и в вертикальной высотно-поясной плоскости ввер ...

Технико-экономическое обоснование
Экономика предлагаемой комбинированной технологии может быть оценена на примере Плавского спиртзавода Тульской области и используя цены июля 1998 г. (1$ = 6.1 руб.) Ежедневная продукция сточных вод на этом заводе составляет в среднем 500 ...