Миелин в центральной нервной системе
Страница 4

Электростатическое и гидрофобное взаимодействие основного белка с липидами близлежащих слоев, так же как и в случае липофилина, создает межламеллярные взаимодействия и поддерживает адгезию миелиновых слоев, стабилизируя многослойную структуру миелина.

Для понимания молекулярной организации мембраны миелина критическим является изучение коротко- и длинноради-усных взаимодействий между белками и липидами. Несомненно, что изменение структуры белков или липидов ведет к изменению такого рода взаимодействий и приводит к нестабильности миелина, в том числе к демиелинизации.

Пока мало известно о факторах, начинающих и заканчивающих образование миелиновых мембран. Возможно, что миели-низация запускается критическим диаметром аксона или каким-то нейротропным фактором. В этом строго контролируемом и синхронизированном процессе большую роль играют контакты между мембранами аксона и олигодендроглии.

Ранний, рыхлый, некомпактный миелин морфологически отличается от зрелого миелина наличием остатков цитоплазмы между слоями. Пластинчатые структуры рыхлого миелина химически сходны с плазматической мембраной олигодендроцита и не имеют физических свойств компактного миелина. Для превращения рыхлого миелина в компактный мозг 20-дневной крысы ежедневно синтезирует 3,5 мг миелина, т.е. каждый олигодендроцит производит миелина в 3 раза больше своей массы.

Компактность миелина увеличивается по мере включения основного и протеолипидного белков, холестерина, длинноцепочечных галактолипидов, плазмалогенов и, соответственно, по мере уменьшения доли высокомолекулярных белков, десмостерола, исчезновения полисиалоганглиозидов.

Мало известно о месте синтеза белков миелина, их транспорте и модификации перед сборкой, их деградации. Скорее всего, протеолипидный белок синтезируется на мембранносвязанных, а основной – на свободных рибосомах. Белки вступают в зреющую мембрану раньше липидов. В период активной мие-линизации катионный и протеолипидный белки активнее вступают в миелин, чем высокомолекулярные белки.

Зрелый миелин – не инертная структура, он биохимически активен, включает экзогенный материал, обменивает свои компоненты с другими мембранами. Миелин не обменивается как единое целое, поскольку различные белки и липиды покидают миелин и появляются в нем с различной скоростью. Наблюдаемая метаболическая стабильность компонентов миелина частично объясняется топографическими особенностями миелиновой оболочки. Одна глиальная клетка одновременно «одевает» миелином 30–50 сегментов аксонов и создает мембрану, которая в 620 раз больше ее собственной. Метаболизм этой обширнейшей мембраны поддерживается цитоплазмой всего одной клетки.

Для нормального функционирования необходимы определенные соотношения и взаимодействия аксона, миелиновой оболочки и глии. Любое повреждение одного из этих элементов нарушает всю систему. Так, например, метахроматическая лейкодистро-фия характеризуется почти полным отсутствием фермента суль-фатазы, что приводит к резкому накоплению сульфатидов и сопровождается недостатком миелина.

Глобоидно-клеточная лейкодистрофия сопровождается дефектом фермента fi-галактозидазы. Избыток цереброзидов накапливается в многоядерных глобоидных клетках, обычное отношение цереброзидов к сульфатидам 4:1 трансформируется в 10:1. Наблюдается резкое изменение белого вещества, недостаточность миелина и олигодендроглии.

Страницы: 1 2 3 4 5


Интересное на сайте:

Четвертый день практики. Инвентаризация посадок в учебно-опытном дендрарии
Методика работы. Знакомство с принципами организации дендрариев и, в частности, учебно-опытного. Экскурсия по дендрарию. Обследование и описание видового состава древесных растений в дендрарии, сбор гербария. На бригаду выделяется участо ...

Общая характеристика австралопитеков
История изучения австралопитеков ведет свое начало с 1924 года, с находки черепа детеныша гоминоида 3—5 лет в Юго-Восточном Трансваале (ныне ЮАР) близ Таунга. Ископаемый гоминоид получил наименование африканского австралопитека — Avstralo ...

цГМФ-зависимое протеинфосфорилирование
Вскоре после открытия цАМФ-зависимых протенкиназ был обнаружен еще один класс циклонуклеотидзависимых фосфорилирующих ферментов, стимулируемых с помощью цГМФ, – протеинкиназы G. В тканях млекопитающих содержание протеинкиназ G весьма неве ...